Startsida
Hjälp
Sök i LIBRIS databas

     

 

Sökning: onr:s2vxpf29qgjxl2vq > Unstructured 5'-tai...

Unstructured 5'-tails act through ribosome standby to override inhibitory structure at ribosome binding sites [Elektronisk resurs]

Sterk, Maaike (författare)
Romilly, Cedric (författare)
Wagner, Gerhart E. H. (författare)
Uppsala universitet Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet (utgivare)
Publicerad: Oxford University Press, 2018
Engelska.
Ingår i: Nucleic Acids Research. - 0305-1048. ; 46:8, 4188-4199
Läs hela texten
Läs hela texten
Läs hela texten
  • E-artikel/E-kapitel
Sammanfattning Ämnesord
Stäng  
  • Initiation is the rate-limiting step in translation. It is well-known that stable structure at a ribosome binding site (RBS) impedes initiation. The ribosome standby model of de Smit and van Duin, based on studies of the MS2 phage coat cistron, proposed how high translation rates can be reconciled with stable, inhibitory structures at an RBS. Here, we revisited the coat protein system and assessed the translation efficiency from its sequestered RBS by introducing standby mutations. Further experiments with gfp reporter constructs assessed the effects of 5-tails-as standby sites-with respect to length and sequence contributions. In particular, combining in vivo and in vitro assays, we can show that tails of CA-dinucleotide repeats-and to a lesser extent, AU-repeats-dramatically increase translation rates. Tails of increasing length reach maximal rate-enhancing effects at 16-18 nucleotides. These standby tails are single-stranded and do not exert their effect by structure changes in the neighboring RBS stem-loop. In vitro translation and toeprinting assays furthermore demonstrate that standby effects are exerted at the level of translation initiation. Finally, as expected, destabilizing mutations within the coat RBS indicate an interplay with the effects of standby tails. 

Ämnesord

Natural Sciences  (hsv)
Biological Sciences  (hsv)
Biochemistry and Molecular Biology  (hsv)
Naturvetenskap  (hsv)
Biologiska vetenskaper  (hsv)
Biokemi och molekylärbiologi  (hsv)
Inställningar Hjälp

Beståndsinformation saknas

Om LIBRIS
Sekretess
Blogg
Hjälp
Fel i posten?
Kontakt
Teknik och format
Sök utifrån
Sökrutor
Plug-ins
Bookmarklet
Anpassa
Textstorlek
Kontrast
Vyer
LIBRIS söktjänster
SwePub
Sondera
Uppsök

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy